2. 1 concepto, propiedades y composición química de las enzimas






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título2. 1 concepto, propiedades y composición química de las enzimas
fecha de publicación28.09.2015
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TEMA 5. BIOCATALIZADORES: ENZIMAS, VITAMINAS Y HORMONAS
1. Biocatalizadores.

2. Enzimas.

2.1 Concepto, propiedades y composición química.

2.2 Mecanismo de acción de las enzimas.

2.3 Especificidad de las enzimas.

2.4 Cinética enzimática.

2.5 Factores que influyen en la actividad enzimática.

2.6 Inhibición de la actividad enzimática.

2.7 Enzimas alostéricas.

2.8 Nomenclatura y clasificación de las enzimas.

3. Vitaminas.

3.1 Nomenclatura de las vitaminas.

3.2 Clasificación de las vitaminas.

4. Hormonas.

1. BIOCATALIZADORES.
En toda reacción química se produce la transformación de unas sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos, en otras sustancias finales llamadas productos. Para ello es necesario que las sustancias que van a reaccionar reciban una determinada cantidad de energía (generalmente en forma de calor) que las active, por eso se denomina "energía de activación". Esta se emplea en debilitar los enlaces de los reactivos y así favorecer su rotura.
Por eso cuando las reacciones químicas se llevan a cabo en el laboratorio hay que aumentar la temperatura, dar descargas eléctricas o bien utilizar un catalizador, es decir, una sustancia que haga disminuir la energía de activación, ya que se asocia temporalmente con las moléculas de los reactivos, debilitando los enlaces químicos existentes, y facilitando la formación de otro nuevos.





En los seres vivos, un aumento de temperatura o una descarga eléctrica puede provocar la muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, la presencia de biocatalizadores o catalizadores biológicos.
Los biocatalizadores son sustancias capaces de aumentar la velocidad de una reacción, al disminuir la energía de activación. Además no se gastan durante la reacción y por lo tanto se necesitan en cantidades muy pequeñas.

Existen cuatro tipos de biocatalizadores:

- Oligoelementos: Fe, Cu, Zn, Mn, I, F, ...

- Enzimas.

- Vitaminas.

- Hormonas.

2. ENZIMAS.
2.1 CONCEPTO, PROPIEDADES Y COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LAS ENZIMAS.
Las enzimas son proteínas* globulares (por tanto solubles en agua) que actúan como biocatalizadores de las reacciones biológicas.
Las enzimas cumplen las dos características de todos los catalizadores:

  • Son sustancias que aceleran las reacciones.

  • No se consumen durante las mismas, es decir, al terminar la reacción, la enzima queda libre y puede volver a ser utilizada.


Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas presentan una gran especifidad.
Atendiendo a su composición, se pueden distinguir dos tipos de enzimas:

- Enzimas exclusivamente proteicas. Es decir, formadas sólo por aminoácidos. Pueden estar constituidas por una o más cadenas polipeptídicas.

- Holoenzimas. Enzimas formadas por una parte proteica, llamada apoenzima, y una parte no proteica, denominada cofactor.

El cofactor puede ser:

- Un catión metálico: Fe, Cu, Mg, Zn, ...

- Una molécula orgánica compleja, que recibe el nombre de coenzima. La mayoría de los coenzimas se unen débilmente a la enzima, pero otros se unen estrechamente, mediante enlaces covalentes, en este caso, el coenzima recibe el nombre de grupo prostético.

La naturaleza de los coenzimas es muy variada. Los principales son:
- Los adenosín-fosfatos: AMP, ADP, ATP.

- Los piridín- nucleótidos: NAD y NADP.

- Los flavín-nucleótidos: FMN y FAD.

- El coenzima A.
Muchas vitaminas son coenzimas o parte de coenzimas.



*Hace algunos años se descubrió la actividad enzimática de ciertas moléculas de ARN, a las que se ha denominado ribozimas (ejemplo ARN L19).

2.2 MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS.
En todas las reacciones enzimáticas el sustrato (S) es convertido en producto (P).
Para ello, en primer lugar, el sustrato se une a la enzima (E), formándose el complejo enzima-sustrato (ES). El resultado de esta unión es que el sustrato se transforma en otra molécula llamada producto, que se separa de la enzima, la cual queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato.
E + S --------> ES ---------> E + P

La unión del sustrato a la enzima tiene lugar en una zona específica de la enzima, que recibe el nombre de centro activo. Este constituye una parte muy pequeña de la molécula enzimática.
En una enzima (en su cadena polipeptídica) se distinguen tres tipos de aminoácidos:

  • Aminoácidos estructurales. Son la mayoría de los que integran la molécula y son los que dan forma a la enzima.

  • Aminoácidos de fijación. Son los que establecen enlaces débiles con el sustrato y lo fijan.

  • Aminoácidos catalizadores. Son aquellos que al establecer enlaces, débiles o fuertes (covalentes), con el sustrato, provocan la rotura de alguno de sus enlaces. Son los responsables directos de la actividad enzimática.


Los aminoácidos de fijación y los catalíticos forman el centro activo de la enzima.



2.3 ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS.
Las enzimas tienen un alto grado de especificidad, ya que sólo los sustratos que tienen la forma adecuada pueden acoplarse al centro activo. Por ejemplo, la sacarasa sólo se puede unir a la sacarosa.



En 1890, Fis-cher propuso el modelo de la "llave-cerradura", que decía que una enzima se une al sustrato como una cerradura y una llave.


En la actualidad se ha comprobado que en algunas enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para adaptarse al sustrato. Esta idea ya fue postulada por Koshland en 1958 y se le ha llamado de "ajuste inducido".




Según la cual, el centro activo, posee de antemano una cierta complementariedad con el sustrato, pero sólo se adapta a él al ponerse en contacto. El proceso sería comparable a cómo se adapta un guante de cirujano a la mano. El guante vacío tiene una forma parecida a la mano, pero no la forma exacta, la cual sólo se adquiere una vez puesto en la mano.

2.4 CINÉTICA ENZIMÁTICA.
La velocidad de una reacción enzimática dependerá de la cantidad de sustrato (S) y de la cantidad de enzima (E).
Si en una reacción enzimática mantenemos constante la concentración de E y aumentamos progresivamente la concentración de S, la velocidad de reacción aumenta rápidamente, ya que al haber más moléculas de sustrato, aumenta la probabilidad de encuentro entre S y E. Pero llega un momento en que, a pesar de que la concentración de S siga aumentando, la velocidad no varía, es decir, se llega a una velocidad máxima (Vmáx). Esto se debe a que todas las moléculas de la E se encuentra formando el complejo E-S, lo que se denomina saturación de la enzima.
Este hecho llevó a Michaelis y Menten a formular una ecuación para calcular la velocidad de una reacción enzimática según las distintas concentraciones de sustrato.


[S]

V = Vmáx . ________

KM + [S]


V= velocidad de reacción

Vmáx= velocidad máxima de reacción

[S]= concentración de S

KM= constante de Michaelis-Menten
La constante KM es la [S] a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Esta constante es característica de cada enzima y proporciona una ídea de la afinidad de la enzima por el sustrato; a menor KM, mayor afinidad, ya que alcanza antes la velocidad semimáxima.
2.5 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
Las reacciones catalizadas por enzimas no se producen siempre a la misma velocidad. Entre los factores que pueden modificar la velocidad de dichas reacciones se pueden citar las siguientes:
- La concentración del sustrato. (Vista en el apartado anterior).
- La temperatura.
A medida que aumenta la temperatura, aumenta también la actividad enzimática. Esto es lógico, ya que el aumento de temperatura aumenta la movilidad de las moléculas y por tanto, la posibilidad de encuentro enzima-sustrato.




Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima. Pero por encima de ésta, se dificulta la unión enzima-sustrato y además llega un momento (en general entre 50 y 60ºC) en el que la enzima se desnaturaliza y pierde su actividad enzimática.


- El pH.
Las enzimas sólo actúan dentro de unos valores límite de pH. Entre estos límites, está el pH óptimo, en el cual la enzima presenta su máxima eficacia. Traspasados esto límites, la enzima se desnaturaliza, ya que los aminoácidos se ionizan provocando cambios en la estructura tridimensional de la enzima.

La mayor parte de las enzimas poseen un pH óptimo próximo a la neutralidad. Hay sin embargo casos como la pepsina del jugo gástrico, cuyo pH óptimo es de 2, mientras que el pH óptimo de la tripsina presente en el jugo pancreático es de 7,8.

2.6 INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
La inhibición consiste en la pérdida o en la disminución de la actividad enzimática, debido a que la enzima se une a un compuesto llamado inhibidor.
Los inhibidores pueden ser perjudiciales o beneficiosos. Por ejemplo, la penicilina, es un inhibidor de las enzimas que regulan la síntesis de la pared bacteriana, por lo que es útil contra las infecciones bacterianas, y el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por lo que retrasa el desarrollo del SIDA. Pero también hay inhibidores que se han utilizado como armas biológicas. Es el caso del "gas nervioso" DFP, un compuesto que inhibe irreversiblemente la enzima colinesterasa, molécula fundamental en el proceso de transmisión del impulso nervioso a los músculos. Como consecuencia de esta inhibición, la muerte de las personas que inhalan el gas es prácticamente instantánea.
La inhibición puede ser de dos tipos:
- Inhibición irreversible o envenenamiento de la enzima.
Tiene lugar cuando el inhibidor o veneno se fija permanentemente (por enlaces covalentes) al centro activo de la enzima, alterando su estructura y, por tanto, inutilizándola.
- Inhibición reversible.
Tiene lugar cuando la enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la sustancia inhibidora. En este caso, la unión del inhibidor con la enzima se realiza por enlaces no covalentes (iónicos o puentes de H) más fáciles de romper.

Según el lugar de unión a la enzima se diferencian dos tipos de inhibición reversible: competitiva y no competitiva.
. Inhibición reversible competitiva.

En ella el inhibidor es una molécula similar al sustrato, por lo que se une al centro activo impidiendo la unión del sustrato. Existe una competencia entre ambos para ocupar el centro activo.

Si se fija el inhibidor, la enzima queda bloqueada. Por tanto el sustrato no puede fijarse hasta que el inhibidor se vaya. La velocidad de la reacción disminuye en función de la concentración de inhibidor.


. Inhibición reversible no competitiva.

El inhibidor se une a la enzima, pero en una zona distinta del centro activo. Esta unión modifica la estructura de la enzima, dificultando el acoplamiento del sustrato.

En ocasiones, el inhibidor se une al complejo E-S, una vez creado éste, e impide la liberación del producto.


2.7 ENZIMAS ALOSTÉRICAS.
Son aquellas enzimas que pueden adoptar dos formas distintas. Una es la conformación activa de la enzima (en la que la afinidad por el sustrato es alta) y otra la conformación inactiva (en la que dicha afinidad es baja). El paso de una forma a otra se logra con la unión de ciertas moléculas, llamadas ligandos, a determinados lugares de la superficie enzimática (distintos al centro activo) que son conocidos como centros reguladores.
Existen ligandos inhibidores y ligandos activadores, que al unirse a la enzima modifican la estructura de la proteína impidiendo o favoreciendo la unión con el sustrato.
Un ejemplo de regulación alostérica es la retroinhibición o inhibición feed-back. Tiene lugar cuando el producto final de una serie de reacciones, actúa como ligando inhibidor de la primera enzima. Con lo cual dicho producto al estar en exceso inhibe su propia síntesis.



2.8 NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.
Los nombres que originalmente se dieron a las enzimas, fueron a gusto de sus descubridores, como por ejemplo la pepsina del jugo gástrico, la tripsina del jugo intestinal, o la ptialina de la saliva. Nombres que nadan nos indican acerca del tipo de sustrato sobre el que actúan, ni el tipo de reacción que catalizan.
Posteriormente se les dio nombres que indicaban el sustrato sobre el que actuaban, al que se añadía el sufijo "-asa". Así se nombraron amilasa, sacarasa, lipasa. Pero dado el gran número de enzimas que han terminado por descubrirse, en la actualidad alrededor de dos mil, ha sido preciso adoptar una nomenclatura más sistematizada. En esta nueva nomenclatura, la primera parte indica el sustrato sobre el que actúa; la segunda el tipo de reacción que cataliza, y la tercera y última, el sufijo "-asa", específico de todas las enzimas. Ejemplo la ARN-polimerasa.
La nomenclatura recomendada por la Comisión Internacional de Enzimas (IEC), organismo que cataloga las enzimas conocidas, consiste en un código de cuatro números, que hacen referencia a la clase en que está incluida, a la subclase, a la subdivisión y a la enzima concreta de que se trate. Por ejemplo, la malonato coenzima-A transferasa es la enzima 2.8.3.3.
Aunque más precisa, esta nomenclatura no resulta cómoda y se utiliza menos que la anterior.
Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas se clasifican en seis clases:





3. VITAMINAS
Las vitaminas* son otro grupo de biocatalizadores indispensables para el buen funcionamiento del metabolismo de los seres vivos. Muchos coenzimas tienen naturaleza vitamínica.
Aunque las plantas y las bacterias pueden sintetizarlas, los animales no, por ello deben ingerirlas en la dieta, como tales o como sustancias transformables en vitaminas: las provitaminas.
Hay algunas excepciones como las ratas y las aves que son capaces de sintetizar la vitamina C o los rumiantes que sintetizan vitaminas del grupo B.
Las vitaminas se necesitan en pequeñas cantidades, pero su déficit en la alimentación puede generar trastornos y enfermedades muy graves, incluso mortales, que se denominan avitaminosis, si la carencia vitamínica es total, e hipovitaminosis, si la carencia es parcial.
Las vitaminas son sustancias lábiles que se alteran con facilidad. El calor, el oxígeno del aire o la luz provocan su destrucción.


*Vitaminas. El término vitamina se debe al bioquímico polaco K. Funk, quien en 1912 obtuvo una sustancia, a partir de la cáscara de arroz, cuya deficiencia provocaba la aparición de una enfermedad denominada beri-beri. Llamó a esta sustancia vitamina, es decir, "amina indispensable para la vida", al aislar e identificar en ella una molécula con grupos amina (hoy denominada vitamina B1). Este término se aplicó despues a otros compuestos orgánicos esenciales para el ser humano, aunque la mayoría de las vitaminas no contienen grupos amina.

3.1 NOMENCLATURA DE LAS VITAMINAS.
Normalmente, las vitaminas se nombran utilizando letras mayúsculas, en ocasiones con subíndice (A, B1,...), o un término que aluda a la enfermedad que provoca su hipovitaminosis (antirraquítica, antiescorbútica, ...)
Actualmente, sin embargo, se tiende a designarlas por su nombre químico (ácido ascórbico, tocoferol, etc.).

3.2 CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS.
Debido a la gran heterogeneidad que presentan en su composición química, las vitaminas se clasifican tradicionalmente según su solubilidad en dos grupos:
- Liposolubles. A este grupo pertenecen las vitaminas A, D, E y K. Todas ellas son insolubles en agua, pero solubles en disolventes orgánicos. Algunas son también lípidos. Una ingestión excesiva de este tipo de vitaminas puede provocar su acumulación en los órganos grasos del cuerpo, como el hígado, trastorno denominado hipervitaminosis.
- Hidrosolubles. Son solubles en agua y no se acumulan, ya que se eliminan rápidamente por la orina. Sin embargo, al no almacenarse, es más fácil que se produzca un déficit de este tipo de vitaminas.

A este grupo pertenecen las vitaminas C y las del complejo B (8 vitaminas). Todas las del grupo B desempeñan la función de coenzimas.






4. HORMONAS
Son biocatalizadores elaborados por los propios seres vivos. Son sustancias segregadas por glándulas de secreción interna (endocrinas), que al carecer de conducto excretor, vierten su secreción directamente a la sangre, siendo transportadas por ella hasta el órgano o tejido sobre el que ejercen su acción.
Están dispersas por todo el organismo, aunque actúan sólo en el órgano o tejido cuyas células poseen un receptor específico para ellas.
Su naturaleza es muy variada; las hay que son proteinas, como la insulina; esteroides, como las hormonas sexuales, etc.
Las hormonas realizan tres funciones:

- Estimulan la síntesis de determinadas sustancias.

- Regulan el metabolismo celular.

- Estimulan el crecimiento y la diferenciación celular.


ACTIVIDADES
1.- ¿Qué es la energía de activación?
2.- Cita dos propiedades de las enzimas que permitan considerarlas como catalizadores.
3.- Define y diferencia los siguientes conceptos: holoenzima, coenzima y apoenzima.
4.- ¿Cada coenzima actúa con una sola enzima? Explica tu respuesta.

5.- Explica los dos modelos de unión enzima-sustrato.
6.- En una reacción química en la que la sustancia A se transforma en la sustancia B se liberan 10 kcal/mol de sustrato. ¿Cuánta energía se liberaría si la reacción estuviese catalizada por una enzima? Razona la respuesta.
7.- ¿Una enzima que une una molécula de glicina con una de valina, unirá la glicina con la serina? Razona la respuesta.
8.- En un experimento, una proteína se descompuso en sus aminoácidos. El curso de la reacción fue observado midiendo la acumulación de aminoácidos a diferentes temperaturas, obteniéndose los siguientes resultados:



Temperatura ºC


10


20


30


40


50


60


mg/l de aa después de 2,5 h


50


110


150


270


240


100


a) ¿Por qué es probable que la reacción esté catalizada por una proteasa (una enzima)?

b) Explica la diferencia en la velocidad de la reacción según la temperatura empleada.


9.- ¿Qué indica un valor alto de la KM en una reacción enzimática?




10.- En un ensayo de actividad enzimática un sustrato S es transformado por tres enzimas diferentes: E1, E2 y E3, en un mismo producto P.

Utilizando estas enzimas en reacciones separadas y el sustrato común se ha obtenido la siguiente gráfica:

Indica en cada caso el valor de Vmax y de KM respectivamente; indica además en orden decreciente qué enzimas tienen más afinidad por el sustrato. Razona la respuesta.
11.- Observa la figura (b) e indica por qué pasar de 0º a 40ºC aumenta la velocidad de reacción, acercarse a los 50ºC la disminuye, y por qué este paso es irreversible mientras que disminuir de 40 a 0ºC si es un paso reversible.
12.- El ión cianuro causa la muerte por envenenamiento al bloquear las enzimas respiratorias, ¿qué tipo de inhibición se ha producido?




13.- ¿En qué consiste la inhibición feed-back?
14.- ¿A qué grupo de enzimas pertenece la sacarasa? ¿Y la amilasa?
15.- Las patatas tienen un elevado contenido en vitamina C. Sin embargo, no proporcionan esa vitamina a nuestro organismo. ¿Sabrías explicar por qué?
16.- ¿Por qué los zumos de frutas se deben adquirir en recipientes tetrabrick, envasados al vacío, y no en botes de cristal?
17.- ¿Qué ejemplos de provitaminas conoces entre las moléculas ya estudiadas?
18.- ¿Por qué se añade vitamina A y D a algunas leches desnatadas?
19.- Basándote en la clasificación de las vitaminas, ¿qué es más fácil que se produzca, una hipervitaminosis A o C? ¿Por qué?
20.- ¿Por qué los tratamientos largos con antibióticos pueden producir ciertas hipovitaminosis? ¿Cuáles serían éstas?

21.- ¿De qué vitaminas se conoce su mecanismo como coenzima?

ACTIVIDADES P.A.U.
22.- Explique cuál es la función de las enzimas y que se entiende por apoenzima, coenzima y centro activo. (Opción A)
23.- Describa el proceso de catálisis enzimática. (Opción A)
24.- La catalasa es una enzima que transforma el peróxido de hidrógeno en oxígeno y agua. Si en un tubo de ensayo introducimos catalasa y le añadimos agua oxigenada se produce la emisión de burbujas de oxígeno. Si al mismo tubo de ensayo se le añaden unas gotas de ácido clorhídrico se interrumpe la emisión. Proponga una explicación a este hecho. (Junio 2004- Opción B)

25.- Defina qué es una enzima. Explique la influencia del pH y de la temperatura sobre la actividad enzimática. (Septiembre 2004-Opción B)
26.- Septiembre 2003. Opción A




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